Análisis computacional de la interacción in silico de la Agatisflavona con la región de trimerización de la proteína espícula (S) del SARS-CoV-2

Resumen

La glicoproteína de la espícula (S) es una de las proteínas más importantes para el virus SARS-CoV-2 porque cumple un rol fundamental en etapas iniciales de la infección viral y es considerado un blanco molecular importante para el desarrollo de nuevos fármacos o vacunas. En este estudio se reporta la interacción in silico del biflavonoide Agatisflavona con la proteína S del SARS-CoV 2. Para ello se llevaron a cabo pruebas de acoplamiento molecular entre la Agatisflavona y la espícula S en diferentes conformaciones (abierta y cerrada) a modo de determinar y caracterizar los sitios de interacción y los residuos implicados. Los resultados obtenidos sugieren que la Agatisflavona presenta mayores afinidades de unión por el sitio de trimerización del homotrímero viral, con valores favorables de energía unión (ΔGb) de -10,21±0,52 kcal.mol-1 y -11,19±0,16 kcal.mol-1. Estos hallazgos sugieren que la presencia del biflavonoide en interacción con la región de trimerización podría también actuar como bloqueante del ensamblaje de la espícula en su estructura cuaternaria pudiendo interferir con el ciclo replicativo viral, por lo tanto, la Agatisflavona puede ser considerada para estudios experimentales.